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OverviewDie enzymatische Ligation von Peptid- und Proteinfragmenten stellt eine große Herausforderung dar. Unter anderem fehlen geeignete Biokatalysatoren, welche sowohl eine ausreichende Interaktion mit dem Peptidrückgrat aufweisen als auch die Knüpfung einer Peptidbindung katalysieren. Lars Franke untersucht die Möglichkeit, die hervorragenden Ligationseigenschaften der Surfactin-Thioesterase II auf anionisches Rattentrypsin II zu übertragen, welches seinerseits eine geeignete Interaktion mit dem Peptidrückgrat zeigt. Während die Katalysemechanismen beider Enzyme im Wesentlichen dem der Serinesterasen entsprechen, besteht ein Unterschied in der Architektur des Oxyanion-Lochs. Entsprechende Oxyanion-Loch-Mutanten des Trypsin wurden erzeugt, bezüglich ihrer katalytischen Eigenschaften untersucht und ihr Nutzen für enzymatische Ligationsreaktionen quantifiziert. Im Ergebnis konnte der Autor zwei Trypsinvarianten generieren, welche für die Peptidligation und die Proteinmodifizierung geeignet sind.Der Autor Lars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. Full Product DetailsAuthor: Lars FrankePublisher: Springer Fachmedien Wiesbaden Imprint: Springer Spektrum Edition: 1. Aufl. 2020 Dimensions: Width: 14.80cm , Height: 1.00cm , Length: 21.00cm Weight: 0.454kg ISBN: 9783658304362ISBN 10: 3658304367 Pages: 159 Publication Date: 20 May 2020 Audience: Professional and scholarly , Professional & Vocational Format: Paperback Publisher's Status: Active Availability: In stock We have confirmation that this item is in stock with the supplier. It will be ordered in for you and dispatched immediately. Language: German Table of ContentsAnthropogene Proteinsynthese.- Enzyme für die enzymkatalysierte Peptidsynthese.- Generierung und Reinigung der Trypsinvarianten.- Kinetische Parameter der Acyltransferreaktion und Proteinmodifizierung.ReviewsAuthor InformationLars Franke ist in der Entwicklung von maßgeschneiderten Enzymen für die Peptidsynthese und Proteinmodifizierung am Charles-Tannford-Proteinzentrum in Halle tätig. Tab Content 6Author Website:Countries AvailableAll regions |